Der wachsende Bedarf an pharmazeutisch aktiven Proteinen, insbesondere von therapeutischen Antikörpern, hat in den letzten Jahren zur Erforschung der Proteinkristallisation als kostengünstigen Alternativprozess zur Chromatographie im Downstreaming geführt.

Bei der Kristallisation von Lysozym kommen häufig Salze zum Einsatz, welche die Löslichkeit des Proteins herabsetzen. Aufgrund der pH-Sensitivität der Proteine wird in Pufferlösung gearbeitet. Neben Salz und Puffer können in Proteinkristallen große Mengen an Wasser eingelagert sein.

In dieser Bachelor-Arbeit sollen geeignete Technologien zur Abtrennung von Lysozymkristallen von der Mutterlösung sowie anschließende Waschungs-, Siebungs- und Trocknungsschritte entwickelt werden. Mithin soll untersucht werden, ob sich so Impfkristalle herstellen lassen, welche für die Kristallisation von Lysozym eingesetzt werden können. Überdies soll eine Methode zur Bestimmung der Kristallzusammensetzung entwickelt werden.